人類細胞中約有7000種蛋白質，其中30%在細胞膜上，控制細胞分子運作機制的信號有60%—70%由這些膜蛋白產生，因此當前市場上約一半的藥物都是瞄準細胞膜蛋白。但因為膜蛋白很難提純，科學家在研究它們的結構時面臨很多困難。現有的檢測膜手段大多是將膜蛋白從其所處環(huán)境中分離，或用不同方式如熒光標簽加以修改，以分析它們的活性。這些方法不僅昂貴耗時，還可能會影響目標膜蛋白的功能。

范德比爾特大學化學生物研究院化學教授達里爾·波恩霍普領導的研究小組和斯克里普斯研究院合作，開發(fā)了一種名為“后向散射干涉儀”（BSI）的新型激光技術，能精確檢測出膜蛋白和自然界中各種分子之間的結合力。研究結果發(fā)表在《自然—生物技術》雜志上。

BSI操作起來很簡單，只要把兩種分子混合裝入一個充滿液體的顯微鏡小盒中，用一束類似于條形碼掃描儀的紅色激光照射，就能測出它們之間的結合力。小盒的幾何形狀調整合適后，激光就會產生干涉圖案，而這種干涉圖案對分子之間的反應非常敏感。如果分子開始互相作用，圖案就開始變換。

為了檢驗BSI的準確性，研究人員制造了一種含有GM1小蛋白質的合成膜，霍亂毒素要進入細胞，主要結合對象就是這種小蛋白質。他們把霍亂毒素B和這些膜混合，檢測出的結合力結果與用其他方法所得到的結果一致。為了進一步確認，他們還用了一種和胸腺癌相關的天然分離膜和3種分別與疼痛、發(fā)炎和神經傳導素GABA（用于放松、睡眠和調節(jié)緊張）相關的蛋白質膜進行檢驗，把包含這些蛋白質的膜和對應結合分子相混合，用BSI技術測得的值也和用其他方法得到的結果一樣。